2018年云南大学硕士研究生入学考试《分子生物学与生物化学》考试大纲

826-《分子生物学与生物化学》考试大纲

一、考试性质

《分子生物学与生物化学》是生物学科的重要基础课程,它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它既是生物学后续课程学习的基础,也是现代生物学的核心,为生物学的研究提供基础理论和技术支持。

二、考试要求

要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法;理解基因表达、调控和基因工程的基本理论;并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。

三、考试分值

四、试题结构

选择题40分

填空题30分

名词解释20分

问答分析题60分

五、考查内容

第一章糖类的结构与功能

要求:了解糖的基本结构,性质,生物学意义。

难点:糖的结构

第一节糖的主要分类及其各自的代表

第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能

第三节糖链和糖蛋白的生物活性

第二章脂类化学

要求:了解脂类的种类,结构,生物学功能。

难点:化学性质及其功能

第一节脂肪酸

一、脂肪酸的结构特征

二、脂肪酸的种类,生物体内常见的脂肪酸

三、脂肪酸的理化性质

第二节甘油三酯

一、甘油三酯的结构

二、甘油三酯的生物学意义

第三节其它酯类

一、磷脂

磷脂的结构,种类,性质,生物学意义

二、甾体类化合物

甾体化合物的结构、性质和生物学意义

三、糖酯

糖酯的结构、生物学意义

第三章氨基酸

要求:掌握氨基酸的基本结构,20种氨基酸的简写符号,氨基酸的理化性质,尤其是酸碱性质;层析技术的基本原理;理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。

难点:氨基酸的酸碱性质;等电点的计算;分配层析原理

第一节氨基酸的结构

一、蛋白质的水解性质

二、氨基酸的分类和结构特点

第二节氨基酸的性质

一、物理性质

二、光学性质,包括光吸收性质、旋光性质

三、酸碱性质,等电点概念及其意义

四、氨基酸的化学性质,包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。

第三节氨基酸的分析方法

一、分配层析原理

二、各种不同层析方法的原理、方式

第四章蛋白质通论

难点:蛋白质的基本结构层次

第一节蛋白质的基本结构

一、蛋白质的水解性质及产物

二、蛋白质的化学组成

三、蛋白质的分类及特征

四、蛋白质大小及结构特征

第二节蛋白质的功能

蛋白质在生命活动中的作用

第五章蛋白质的一级结构

要求:学习蛋白质一级结构的化学定义和生物学定义。蛋白质肽键的性质,天然活性肽的意义。了解蛋白质一级结构测定方法和一级结构与功能的关系。

难点:一级结构的表述方式,一级结构测定的原理。

第一节肽

一、肽链的结构

二、肽链的性质

三、常见的天然多肽的结构及生理意义

第二节蛋白质一级结构

一、蛋白质一级结构的概念

二、蛋白质一级结构测定方法

三、蛋白质一级结构与生物学功能的关系

第六章蛋白质二级结构

要求:掌握蛋白质二级结构形成的机制,蛋白质最基本的二级结构特征;纤维状蛋白结构与功能。

难点:蛋白质二级结构形成机制;纤维状蛋白的结构与功能。

第一节蛋白质二级结构形成的机制

一、肽平面的基本概念及性质

二、肽平面的构象二面角

三、肽平面二面角的旋转及限制,二面角的分布

第二节典型的蛋白质二级结构模型

一、α—螺旋结构的特点,结构参数,侧链基团对α—螺旋结构的影响。

二、β—折叠结构特点,结构参数

三、β—转角

第三节纤维状蛋白的结构与功能

一、纤维状蛋白的概念

二、α—角蛋白的结构和性质

三、β—角蛋白的结构与性质

四、胶原蛋白的结构与性质

五、弹性蛋白的结构与性质

六、肌球蛋白和肌动蛋白的结构

第七章蛋白质三级结构

要求:掌握蛋白质的超二级结构,结构域的基本概念,蛋白质三级结构特征,几种主要的蛋白质结构模式的特征,几种典型的蛋白质的结构与功能的关系,蛋白质变性与复性的概念和机制。了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。

难点:蛋白质三级结构模式;蛋白结构与功能的关系。

第一节超二级结构和结构域

一、超二级结构的概念

二、常见的几种二级结构模型

第二节蛋白质三级结构特征

一、蛋白质三级结构特征

二、典型的蛋白结构模型

第三节典型球状蛋白质的结构与功能的关系

一、胰岛素的结构与功能

二、肌球蛋白的结构与功能

第四节、蛋白质的变形与复性

一、蛋白质变性的原因、特性、机制

二、蛋白可逆变性

三、蛋白复性作用及其折叠机制

三、蛋白质结构预测原理及方法

第八章蛋白质四级结构

要求:掌握蛋白质的四级结构特征,了解几种蛋白质的基本结构和功能的关系。

难点:典型蛋白的结构与功能的关系

第一节蛋白质四级结构

一、蛋白质四级结构的概念

二、蛋白质四级结构的对称性质

第二节蛋白质四级结构的协同效应

蛋白质的协同效应的基本概念,协同效应的类型。

第三节典型蛋白质的结构与功能

一、血红蛋白的结构与功能。血红蛋白结构,作用方式,血红蛋白异常疾病。

二、免疫球蛋白的结构与功能。免疫基本知识,免疫球蛋白的结构,免疫反应。

三、肌球蛋白、肌动蛋白以及肌肉运动机制

第九章蛋白质的性质及分离纯化方法

要求:掌握蛋白质的基本性质,几种主要常见的分析技术的基本原理。

难点:蛋白质常见的分析技术的原理和基本应用

第一节蛋白质的性质

一、蛋白质的酸碱性质

二、蛋白质的分子大小及形状,分子量的测定方法

三、蛋白质的胶体性质

四、蛋白质的沉淀性质沉淀方法

五、分子筛分离方法

六、电泳方法

七、离子交换层析

八、亲和层析

九、蛋白质分离纯化方法

十、蛋白质纯度鉴定

第十章酶

要求:掌握酶的基本特性,酶促反应动力学,酶活性的高效作用以及调控机制。

难点:酶活性的高效催化机制

第一节酶的基本概念

一、酶的催化剂特性和生物催化剂的特性

二、酶的化学本质

第二节酶的分离纯化和测定

一、酶的命名和分类

二、酶的分离纯化,活性测定的原理,方法和定义

第三节酶促反应动力学

一、米氏方程式,米氏常数及其意义

二、温度、pH、激活剂、抑制剂对酶活性的影响

第四节酶的专一性和高效性

一、酶的专一性,酶活性中心,专一性类型及机制

二、酶活性高效性的机制

三、典型酶活性作用机制

第四节酶活性调节

一、变构调节的概念、机制、意义

二、共价修饰调节的方式、特性

三、酶原激活和蛋白质分子相互作用调节

第五节其它酶学概念

一、同工酶的概念、性质和生物学意义

二、核酶、抗体酶的概念

三、酶工程的基本概念

第十一章核酸的结构与功能

要求:掌握核酸的一级、二级结构特征,了解核酸的功能,理解核酸结构与功能的关系。

难点:DNA的超螺旋结构模型及其意义。

第一节核酸的结构

一、核苷酸的结构

二、DNA的一级结构和二级结构

三、DNA的功能

四、RNA的结构,tRNA的结构和功能,mRNA的结构与功能,rRNA的结构与功能,其它的RNA类型。

第二节核酸的性质

一、水解性质

二、光学性质

三、酸碱性质

四、变性复性性质

第三节核酸的分离分析

一、电泳分析

二、分子杂交

三、限制性内切酶分析

第十二章维生素与辅酶

要求:了解维生素的基本结构及生物学功能。

难点:维生素与辅酶(或辅因子)的关系

第一节维生素的概念、命名及分类

一、维生素的概念

二、维生素的分类

第二节脂溶性维生素

脂溶性维生素的结构特点和功能

第三节水溶性维生素与辅酶

一、水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病

二、维生素与辅酶(或辅因子)的关系

第十三章新陈代谢和生物能学

要求:了解新陈代谢及生物能学的基本概念,掌握生物体氧化的基本概念。

难点:ATP的生物学功能

第一节代谢的基本概念

新陈代谢的概念、类型及其特点

第二节生物力能学

一、自由能的基本概念

二、高能键的基本概念,类型

三、ATP与高能磷酸化合物

第十四章糖代谢

要求:掌握糖代谢的基本规律,糖酵解,三羧酸循环,电子传递,磷酸戊糖途径,糖异生,糖原合成与分解等过程。了解糖代谢过程的调节机制,相互联系,生物学意义。

难点:糖酵解,三羧酸循环,电子传递链,氧化磷酸机制,磷酸戊糖途径,糖异生等反应过程。

第一节糖酵解

一、糖酵解反应过程

二、无氧呼吸,从丙酮酸到乳酸发酵过程。

三、糖酵解的生理意义

第二节三羧酸循环

一、丙酮酸脱氢反应,丙酮酸脱氢酶系的组成结构,脱氢反应过程,脱氢反应的调节。

二、三羧酸循环反应步骤,回路反应,能量变化,调节及生理意义。

三、乙醛酸循环过程及意义

第三节生物氧化——电子传递

一、电子传递链成员的特性及排列

二、氧化磷酸化的概念

三、磷/氧比的概念及意义

四、电子传递与氧化磷酸化的偶联作用

五、氧化磷酸化的作用机制——化学渗透势学说

六、几种氧化体系,线粒体氧化体系;微粒体氧化体系;过氧化体氧化体系;植物细胞中的生物氧化体系

七、线粒体外的还原力的氧化,分子穿梭作用

第四节磷酸戊糖途径

一、磷酸戊糖途径反应过程及调节

二、磷酸戊糖途径的生物学意义

第五节糖异生作用

一、糖异生反应过程

二、糖异生与糖分解的调节

三、糖异生作用的意义

第六节糖原的分解与合成

一、糖原分解与合成反应过程

二、糖原分解与合成的调节

第七节糖代谢的调节

一、代谢的调节的目标

二、糖代谢调节的方式

三、糖代谢异常引起的疾病

第十五章脂类代谢

要求:掌握甘油三酯的分解,脂肪酸的生物分解和生物合成过程,与其它代谢途径的联系以及生物学意义。了解磷脂类化合物的合成分解过程。

难点:B-氧化和脂肪酸从头合成过程

第一节脂肪的分解代谢

一、甘油三酯的水解,甘油的分解

二、脂肪酸的—氧化过程

三、不饱和脂肪酸和羟脂酸的氧化

四、—氧化

五、—氧化

六、酮体的代谢

第二节甘油三酯的合成

一、脂肪酸的合成(从头合成)反应

二、脂肪酸的延伸反应

三、不饱和脂肪酸的合成和羟脂酸的合成

四、甘油三酯的合成

第三节磷脂的代谢

一、磷脂的结构和意义

二、磷脂的分解

三、磷脂的合成

第十六章蛋白质的水解及氨基酸代谢

难点:氨基酸的脱氨和转氨过程,氨的代谢。

第一节蛋白质的水解

第二节氨基酸的分解

一、氨基酸的脱氨作用,包括氧化脱氨,转氨作用,联合脱氨

二、氨在体内的运输

三、氨的排泄,尿素的合成

四、氨基酸脱羧基作用,胺类化合物

五、氨基酸碳骨架的分解、生糖和生酮作用

六、一碳化合物的代谢

第三节氨基酸的合成

二、氨基酸代谢与糖代谢的关系

第十七章核苷酸代谢

要求:了解核酸的分解过程。掌握核苷酸的生物分解和生物合成过程,调控机制。

难点:核苷酸的合成过程

第一节核苷酸的分解代谢

一、核酸水解成碱基、核糖的过程,核酸酶的作用

二、嘌呤碱的分解

三、嘧啶碱的分解

第二节核苷酸的合成

一、嘌呤核苷酸的合成过程、调节

二、嘧啶核苷酸的合成、调节

三、脱氧核苷酸的合成,胸腺核苷酸的合成

第十八章DNA的合成

要求:了解DNA合成的基本特性和生物学意义;掌握DNA复制的过程;了解DNA损伤修复的基本要点。

教学难点:DNA复制的特性和复制过程。

第一节DNA的复制

一、DNA的复制特性,半保留复制,复制位点

二、复制反应的特性

三、复制反应所需要的酶

四、复制反应过程

第二节DNA的损伤修复

DNA损伤修复的方式及意义

第十九章RNA的合成及加工

要求:了解RNA转录的基本特性,掌握原核生物基因转录的过程。真核生物基因转录的基本特点和过程。了解基因转录调控的意义,真核生物转录后的加工方式。了解RNA合成抑制剂的作用方式。

难点:原核生物基因转录过程

第一节RNA的合成

一、RNA合成的特性,以DNA为模板,对模板的选择性

二、RNA合成的启动子和转录调节因子

三、原核生物和真核生物RNA的合成

第二节RNA的加工过程

一、原核生物的加工,rRNA的加工,tRNA的加工

二、真核生物的加工过程,拼接和修饰,编辑

三、RNA合成的抑制剂

第二十章蛋白质的生物合成

要求:掌握蛋白质合成中三种RNA的作用,遗传密码的特性,原核生物蛋白质合成过程。了解真核生物蛋白合成的基本要点,蛋白合成后的运输过程。

第一节细胞质RNA在蛋白合成中的作用

一、遗传密码及特性

二、tRNA的作用,反密码子的识别和氨基酸结合识别

三、核糖体的结构和功能

第二节蛋白质的合成过程

一、氨基酸的激活

二、原核生物蛋白质的合成

三、真核生物蛋白的合成

四、蛋白质合成后的运输

第二十一章基因表达调控

要求:掌握基因表达的调控方式,不同层次上的调控机制。

难点:乳糖操纵子模型和色氨酸操纵子的调控机制

第一节DNA的结构对基因表达的调控

第二节原核生物的基因表达调控

一、乳糖操纵子的调控机制

二、色氨酸操纵子的调控机制

第三节真核生物的表达调控

一、蛋白因子与基因表达调控

二、RNA在基因表达调控中的作用

三、翻译后蛋白质修饰在基因表达中的作用

第二十二章代谢调节

要求:了解代谢过程中的不同层次的调节方式及意义。重点了解原核细胞转录的操纵子原理。

第一节代谢调节的类型

一、细胞水平的调节作用

二、激素水平的调节作用

三、神经系统的调节作用

第二节激素对物质代谢调节的作用机制

一、多肽激素作用机制

二、类固醇激素作用机制

第三节细胞水平的调节机制

一、反馈抑制的几种方式

二、反馈抑制的机制

三、细胞水平的诱导与阻遏调节机制

第二十三章基因工程

要求:了解DNA重组的基本程序,常用的基因工程载体的特点及应用。

THE END
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