蛋白质是由许多氨基酸由肽键连接成的高分子含氮化合物。
氨基酸：是指含有氨基的羧酸。
肽键：是由α氨基酸的α羧基与相邻氨基酸的α氨基脱水缩合而形成的化学键。肽:由氨基酸通过脱水缩合连接起来的化合物。
两性离子：同一分子中含有相反性质的两种解离基团解离形成的带相反电性的离子。
氨基酸的等电点（pI）：在某一特定的pH条件下，氨基酸分子在溶液中解离成阳离子和阴离子的数目相同，即氨基酸分子所带的净电荷为零，在电场中不会向两极移动，这时氨基酸所处的溶液的pH值。
酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu)，带负电,pI=(pk1+pk2)/2。
碱性氨基酸：赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。带正电。pI=(pk2+pk3)/2酪氨酸(Tyr)、色氨酸(Trp)、苯丙氨酸(Phe)在紫外光区280纳米处有最大吸收值。蛋白质的分子结构
一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
维系的化学键：肽键，s-s
功能：一级结构决定高级结构功能。细胞色素c、镰刀形细胞贫血病、胰岛素原的激活。
高级结构行使功能的基础。核糖核酸酶的变性与复性、血红蛋白的运输。
二级机构：多肽链在一级结构的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。其实质是多肽链在空间的排列方式
蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角、γ-转角、无规卷曲维持二级结构的作用力：氢键
a-螺旋（a-Helix）又称为3.613螺旋，Φ=-57。，Ψ=-47。结构要点：
(1)、多个肽键平面通过α－碳原子旋转，主链绕一条固定轴形成右手螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
(4)肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。
超二级结构（Super-secondarystructure）的概念是M.Rossmann于1973年提出来的。蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中往往形成有规则的二级结构聚集体，在球蛋白中充当三级结构的构件。
结构域（structuraldomain）
在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。
8.蛋白质的三级结构
一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基分布于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形结构的内部，形成疏水的核心。
三级结构主要靠次级键（非共价键，noncovalent）维系固定，主要有：
氢键、离子键（盐键）、疏水的相互作用（疏水键）、范德华力、配位键，另外二硫键（共价键）也参与维系三级结构。
9.蛋白质的四级结构
二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链（亚基），彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构。
具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或亚单位（subunit），亚基可以相同，亦可以不同。四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。
蛋白质等电点PI：在某一pH下，当蛋白质所带正负电荷相等的时候，该溶液的pH就称为该蛋白质的等电点。
等电点时蛋白质的溶解度最小。
PH>PI,溶液带负电荷，向正极泳动。
PH
蛋白质胶体溶液的稳定因素：水化膜、相同电荷。当破坏这两个因素时，蛋白质中从溶液中析出而产生沉淀。
使蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀，方法有：
1.盐析：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质盐如硫酸胺、氯化钠、硫酸钠等，使蛋白质从溶液中析出，称为蛋白质的盐析。而低浓度的盐溶液加入蛋白质溶液中，会导致蛋白质的溶解度增加，该现象称为盐溶。
盐析的机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
盐析法是最常用的蛋白质沉淀方法，该方法不会使蛋白质产生变性。
2.有机溶剂沉淀法：在蛋白质溶液中，加入能与水互溶的有机溶剂如乙醇、丙酮等，蛋白质产生沉淀。
有机溶剂沉淀法的机理：破坏蛋白质的水化膜。
有机溶液沉淀蛋白质通常在低温条件下进行，否则有机溶剂与水互溶产生的溶解热会使蛋白质产生变性。
3.重金属盐沉淀（条件：pH稍大于pI为宜）：在蛋白质溶液中加入重金属盐溶液，会使蛋白质沉淀。
重金属沉淀法的机理：重金属盐加入之后，与带负电的羧基结合。
重金属沉淀蛋白质会使蛋白质产生变性，长期从事重金属作业的人应多吃高蛋白食品，以防止重金属离子被机体吸收后造成对机体的损害。
4.生物碱试剂沉淀法（条件：pH稍小于pI）生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性物质。能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂。生物碱试剂一般为弱酸性物质，如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等。
生物碱试剂沉淀蛋白质的机理：在酸性条件下，蛋白质带正电，可以与生物碱试剂的酸根离子结合而产生沉淀。
5.弱酸或弱碱沉淀法：用弱酸或弱碱调节蛋白质溶液的pH处于等电点处，使蛋白质沉淀。
弱酸或弱碱沉淀法机理：破坏蛋白质表面净电荷。
体的损害。
蛋白质变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：
（1）生物学活性消失
（2）理化性质改变：溶解度下降，粘度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
复性表明一级结构决定高级结构。
第二章蛋白质的生物合成
蛋白质生物合成(proteinbiosynthesis)也称翻译(translation)是生物细胞以mRNA为模板按照mRNA分子中核苷酸的排列顺序所组成的密码信息合成蛋白质的过程。
翻译过程：起始、延长、终止。
场所：核糖体
原料：20种编码氨基酸
2.模板：mRNA
3.适配器：tRNA
原核生物的多顺反子，真核生物的单顺反子。
密码子（codon）：在mRNA的开放阅读框架区以每3个相邻的核苷酸为一组代表一种氨基酸(或其他信息)这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子
起始密码子:AUG
终止密码子:UAA、UAG、UGA。
1.方向性：翻译时遗传密码的阅读方向是5’→3’即读码从mRNA的起始密码
子AUG开始按5’→3’的方向逐一阅读直至终止密码子。
2.连续性：编码蛋白质氨基酸序列的各个三联体密码连续阅读密码子及密码
子的各碱基之间既无间隔也无交叉。
3.简并性：一种氨基酸可具有2个或2个以上的密码子为其编码。这一特性称为遗传密码的简并性。色氨酸和甲硫氨酸仅有1个密码子。
4.通用性
5.摆动性
核蛋白体又称核糖体是由rRNA和多种蛋白质结合而成的一种大的核糖核蛋白颗粒是蛋白质生物合成的场所。
核糖体的直径为18纳米，沉降系数为70s细菌大亚基50s,小亚基30s。真核细胞80S。
rRNA占80%。
tRNA是运载工具和生物合成的适配器。
1氨基酸的活化：氨基酸活化形成氨基酰-tRNA。
真核生物起始密码子：甲硫氨酸Met
原核生物起始密码子：甲酰甲硫氨酸fMet
2.起始:指mRNA和起始氨基酰-tRNA分别与核蛋白体结合而形成翻译起始复合物的过程。
3.延长：指在mRNA模板的指导下氨基酸依次进入核蛋白体并聚合成多肽链的过程。进位、转肽、移位。