1997年10月6日，瑞典卡罗林斯卡研究所宣布将97年诺贝尔生理学或医学奖授予美国加州大学旧金山分校神经生物学教授S.B.Prusiner，奖励他发现了一种全新的生物感染机制---朊病毒。
一、朊病毒的发现
朊病毒蛋白是一种未知功能的糖蛋白，可在神经元和胶质细胞表面找到。它是一种极罕见的传染性致病因子，引起的病变主要是蛋白质淀粉样变性，可导致神经元进行性退化变性、胶质细胞增生及细胞内朊病毒的自身累积等。研究发现疯牛病（BSE）、羊痒病（SC）及人的纹状体脊髓变性病（CJD），脑软化病（GSS）等均属于这种蛋白粒子病类。
为了探究这种致病原的性质，研究人员检测了羊痒病病脑匀浆对动物的致病能力。发现感染因子可以通过滤器，有点象病毒，但与病毒不同，用福尔马林处理不能使之完全失活。1966年，英国放射生物学家Alper发现，这种物质对254nm的紫外线照射不敏感，而对237nm的紫外线敏感。这表明这种感染有可能并不涉及核酸。
1972年，由于Prusiner的一位病人死于克雅氏病，促使他开始研究这类疾病。经过10年努力，Prusiner与其同事终于在1982年从仓鼠脑中浓缩了羊痒病病原成分。其浓缩成分的活性可被蛋白酶K，二乙酰焦碳酸、尿素、酚和SDS等失活，但不能被核酸酶E或紫外线照射破坏，这些均是蛋白质的典型特征。所以Prusiner称之为Prion,意为蛋白性感染颗粒（Proteinaceousinfectiousparticle）。这个成份中只含一种蛋白质，称为朊病毒蛋白（prionprotein,PrP）。
二、朊病毒蛋白的基因结构
PrP基因位于人20号染色体短臂上，编码253个氨基酸；小鼠PrP基因位于2号染色体的同源区域，编码254个氨基酸。这说明PrP基因在哺乳动物分化之前已存在。序列比较发现，人PrP基因中有5个8重复体插入[P(Q/H)GGG(G/)WGQ],并有4个保守区域（H1-H4），A、B、C三个a---螺旋结构。不同种类动物PrP基因只是某些密码子不同。如Phe108在小鼠中为leu；Gln171在绵羊中为Arg。病人的PrP基因常发生突变，如家族性CJD病人的Asp178密码子变为Asn，Glu200密码子变为lys；家族性Gss病人PrP基因中的Pro102、Ala117和Phe198的密码子分别变为leu、val及ser。
PrP可分正常型、疾病型两种，PrP基因表达的正常产物为33~35KD的蛋白质，对蛋白酶敏感，称PrPc。疾病型PrP是形态改变的PrPc异构体，只27-30KD，称PrPsc,即朊病毒。PrPsc具很强的抗蛋白水解酶的特性，且高度热稳定，无论紫外、离子辐射、羟胺或Zn2+均不能使其丧失侵染能力。
研究发现，金黄仓鼠成熟的PrPc由*近N末端的67个氨基酸及组成蛋白酶抗性中心的141个氨基酸组成，而PrPsc却只由组成蛋白酶抗性中心的141个氨基酸构成。所以可能是PrP基因表达的翻译后加工出错而造成了结构缺失，导致PrPsc分子量只27~30KD。